HOLOPROTEÍNA:
Este término se usa para referirse a aquellas proteínas formadas exclusivamente por aminoácidos.
Clasificaciones:
+ Globulares.
* Protaminas. Son pequeñas proteínas ricas en arginina y lisina, básicas. No se encuentran libres sino unidas a ácidos nucleicos (nucleoproteínas) y sólo se detectan en el núcleo celular.
* Histonas. Son básicas, pero de peso molecular algo mayor. Constituyen junto a los ácidos nucleicos los cromosomas. Hay varios tipos diferenciados por la concentración de arginina y lisina, que son H1, H2A, H2B, H3, H4.
* Albúminas. Presentan todos los aminoácidos, pero el contenido en glicina es escaso. Sirven de transporte de sustancias, desempeñan funciones nutritivas.
* Globulinas. Son ricas en ácido aspártico y ácido glutámico, por tanto ácidas. Tienen funciones defensivas. Pueden unirse a glúcidos formando las alfa, beta y gamma globulinas.
* Fibrilares. Sólo tienen estructura primaria y secundaria. Se pueden dividir en dos grupos.
+ Insolubles o escleroproteínas:
* Alfa-queratinas. Tienen función protectora. Forman pelos, plumas, cuernos, uñas. Tienen composición rica en cisteína.
* Beta-queratinas. No poseen tanta cisteína y son menos resistentes.
* Colágeno. Es la proteína más abundante en mamíferos. Se encuentra en el tejido conjuntivo. Está formada por unidades de tropocolágeno y presenta estructura secundaria característica (hélice de colágeno).
*Elastina. Se encuentra en el tejido conjuntivo y es responsable de las fibras elásticas. Está formada por unidades básicas de tropoelastina. Aparece en tendones, ligamentos, en la pared de las arterias.
+ Solubles.
* Fibrinógeno. Su polimerización forma una red de fibrina que establece la etapa final de la coagulación sanguínea.
* Miosina y actina. Son responsables de la contracción muscular.
HETEROPROTEÍNA:
Una proteínas conjugadas o heteroproteína es una molécula que presenta una parte proteica (apoproteína) y parte no proteica menor llamada grupo prostético. Todas son globulares, y se clasifican en función del grupo prostético.
+ Fosfoproteínas: Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido. Enzimas. (caseína alfa, beta y gamma).
+Glucoproteínas: Glúcido unido covalentemente a la proteína. Desempeñan funciones enzimáticas, hormonales, de coagulación etc. Destacan las inmunoglobulinas.
+Lipoproteínas: Lípido más proteína. Abundan en las membranas mitocondriales, en el suero. Por ejemplo los quilomicrones.
+Nucleoproteínas: ácido nucleico más proteína. Hay dos tipos, los que presentan ácido ribonucleico (ribosomas) o ADN (cromosomas).
+ Cromoproteínas: Se caracterizan porque la fracción no proteica presenta coloración debido a la presencia de metales. Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxígeno (mioglobina), proteínas que intervienen en la transferencia de electrones (citocromos, flavoproteínas), pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina).
Fuente: wikipedia y propia.
Este término se usa para referirse a aquellas proteínas formadas exclusivamente por aminoácidos.
Clasificaciones:
+ Globulares.
* Protaminas. Son pequeñas proteínas ricas en arginina y lisina, básicas. No se encuentran libres sino unidas a ácidos nucleicos (nucleoproteínas) y sólo se detectan en el núcleo celular.
* Histonas. Son básicas, pero de peso molecular algo mayor. Constituyen junto a los ácidos nucleicos los cromosomas. Hay varios tipos diferenciados por la concentración de arginina y lisina, que son H1, H2A, H2B, H3, H4.
* Albúminas. Presentan todos los aminoácidos, pero el contenido en glicina es escaso. Sirven de transporte de sustancias, desempeñan funciones nutritivas.
* Globulinas. Son ricas en ácido aspártico y ácido glutámico, por tanto ácidas. Tienen funciones defensivas. Pueden unirse a glúcidos formando las alfa, beta y gamma globulinas.
* Fibrilares. Sólo tienen estructura primaria y secundaria. Se pueden dividir en dos grupos.
+ Insolubles o escleroproteínas:
* Alfa-queratinas. Tienen función protectora. Forman pelos, plumas, cuernos, uñas. Tienen composición rica en cisteína.
* Beta-queratinas. No poseen tanta cisteína y son menos resistentes.
* Colágeno. Es la proteína más abundante en mamíferos. Se encuentra en el tejido conjuntivo. Está formada por unidades de tropocolágeno y presenta estructura secundaria característica (hélice de colágeno).
*Elastina. Se encuentra en el tejido conjuntivo y es responsable de las fibras elásticas. Está formada por unidades básicas de tropoelastina. Aparece en tendones, ligamentos, en la pared de las arterias.
+ Solubles.
* Fibrinógeno. Su polimerización forma una red de fibrina que establece la etapa final de la coagulación sanguínea.
* Miosina y actina. Son responsables de la contracción muscular.
HETEROPROTEÍNA:
Una proteínas conjugadas o heteroproteína es una molécula que presenta una parte proteica (apoproteína) y parte no proteica menor llamada grupo prostético. Todas son globulares, y se clasifican en función del grupo prostético.
+ Fosfoproteínas: Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido. Enzimas. (caseína alfa, beta y gamma).
+Glucoproteínas: Glúcido unido covalentemente a la proteína. Desempeñan funciones enzimáticas, hormonales, de coagulación etc. Destacan las inmunoglobulinas.
+Lipoproteínas: Lípido más proteína. Abundan en las membranas mitocondriales, en el suero. Por ejemplo los quilomicrones.
+Nucleoproteínas: ácido nucleico más proteína. Hay dos tipos, los que presentan ácido ribonucleico (ribosomas) o ADN (cromosomas).
+ Cromoproteínas: Se caracterizan porque la fracción no proteica presenta coloración debido a la presencia de metales. Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxígeno (mioglobina), proteínas que intervienen en la transferencia de electrones (citocromos, flavoproteínas), pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina).
Fuente: wikipedia y propia.
Última modificación: viernes, 17 de julio de 2009, 11:45